Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des Eisen-Schwefel-Proteins IspH in Komplex mit Liganden
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Beschreibung
In humanpathogenen Mikroorganismen katalysiert das Enzym IspH einen zentralen Schritt der Terpen-Biosynthese. Da es im Menschen nicht vorkommt, stellt es einen geeigneten Angriffspunkt für Prävention und Therapie von Infektionskrankheiten dar. In dieser Arbeit wurden E. coli IspH und drei Mutantenproteine biochemisch, funktionell und strukturell charakterisiert. In Kombination mit der Untersuchung zweier Substratanaloga lieferten diese Ergebnisse einen Einblick in den molekularen Mechanismus der IspH-Reaktion. Darüber hinaus wurden zwölf Inhibitoren im Komplex mit IspH kristallisiert. Die Strukturanalyse zeigte, dass IspH über seine natürliche Reduktaseaktivität hinaus auch Hydratisierungen von Alkinen und Allenen katalysiert.
Autor*in
Ingrid Span